Triển vọng & tính chuyên biệt của enzym

10.000 enzym có trong thiên nhiên, cho đến nay, hơn 3.000 đã được mô tả chi tiết. Enzym hiện diện trong tế bào với số phân tử rất khác nhau, từ 1.000 đến 10.000. Enzym đóng vai trò xúc tác sinh học, chuyển hóa chất hưu cơ này thành chất hữu cơ khác.

Nhờ có enzym, phản ứng hóa học trong cơ thể diễn ra dễ dàng với vận tốc cực mạnh, gấp 1.000 tỷ lần nếu xảy ra tự nhiên. Enzym giúp cho sự sống sinh vật hoàn hảo hơn. Biến đường thành cồn và carbon dioxid là chuyện trong giây phút của enzym trong tế bào men, nếu không có việc chuyển hóa, phải mất cả ngàn năm mà cũng gần như không thể thực hiện được.

Hầu hết các enzym bản chát là protein, tuy nhiên RNA cũng có thể hoạt động như một chất xúc tác sinh học. Chúng thuộc loại ribozym, có nhiệm vụ phân đoạn các phân tử RNA.

Trong phạm vi của tế bào, với kích thước chỉ từ 1/10 đến 1/1.000 mm, hàng ngàn phản ứng nhờ có sự xúc tác của enzym đã diễn ra trong từng giây với sự chọn lọc chặt chẽ một cách kỳ diệu. Phản ứng chỉ xảy ra khi phân tử enzym nhận ra đối tác tương thích giữa hàng ngàn phân tử hợp chất khác nhau trong tế bào.

Tính chọn lọc chặt chẽ kỳ diệu của enzym đã được nhà khoa học người Đức Emil Fischer giải thích bằng lý thuyết “Ống khóa và chìa khóa” vào năm 1894. Fischer cho rằng, nếu điểm hoạt động của enzym là một cái lõm trên bề mặt phân tử thì đối tác tương hợp của nó phải có bộ phận lồi có hình dạng khít khao để lắp vào cái lõm của enzym. Lúc ấy, enzym mới vận hành được chức năng xúc tác và enzym sẽ bất hoạt, nếu có sự sai sót, dù rất nhỏ trong việc lắp ghép này.

Lý thuyết “Ống khóa và chìa khóa” của Emil Fischer lúc đầu đã giải thích được tính chuyên biệt của enzym, sau nhanh chóng trở nên phổ biến và thành quy luật tổng quát. Nó được áp dụng để chế tạo ra đối tác cạnh tranh với thụ thể enzym khi muốn làm enzym mất hoạt tính.

Một ví dụ về tính chuyên biệt cao enzym, thể hiện trong việc chuyển hóa đường glucose:

Trong một ống nghiệm chứa nhiều loại carbon hydrat như: glucose, fructose, saccharose, maltose và tinh bột, người ta cho vào enzym glucose oxidase (GOD). Sau một thời gian ngắn, glucose trong hỗn hợp biến mất, thay vào đó là gluconolacton. Các loại carbon hydrat còn lại không thay đổi: rõ ràng GOD đã chuyển hóa glucose thành gluconolacton. Vì vậy, glucose được gọi là chất đối tác tương thích của enzym GOD và gluconolacton là chất chuyển hóa của glucose.

Tuy nhiên, tính chuyên biệt của enzym không hoàn toàn tuyệt đối. Vì nếu mỗi hợp chất trong thiên nhiên phải có một enzym đi kèm để được chuyển hóa thì số enzym sẽ phải vô cùng lớn. Do đó, bên cạnh một số enzym chuyên biệt, có những enzym đa năng hơn, có nhiều đối tác hơn. Phần lớn các enzym đa năng là những enzym ngoại bào, tuy được sản xuất trong tế bào nhưng hoạt động ở ngoài tế bào như: protease, amylase….

Như protease là enzym có tính năng thủy giải nhiều loại protein với các kích thước phân tử lớn nhỏ khác nhau, trong đó có trypsinvaf subtilisin.

Trypsin: có trong ống tiêu hóa, có khả năng cắt vụn tất cả các loại protein do thức ăn đưa vào, và thủy giải tiếp các protein. Tuy đa năng, nhưng có tính chính xác rất cao, có thể phân đoạn ngay các mối nối hóa học carboxyl của lysin và arginin. Đặc tính chính xác này giúp cho trypsin trở thành phương tiện hữu hiệu trong công nghiệp tổng hợp sinh học như chuyển insulin của heo thành thuốc insulin chữa bệnh cho người.

Subtilisin: do vi khuẩn Bacillus subtilistrong ruột tiết ra, có khả năng thủy giải rất nhiều loại protein vì đối tác rất rộng. Nhưng ít được dùng trong công nghiệp tổng hợp sinh học, vì khó xác định được vị trí cắt các peptid.

Enzym là nhân tố cần thiết để khởi động mọi phản ứng sinh học. Do đó, nghiên cứu khám phá và ứng dụng enzym là một hướng đi nhiều triển vọng.